En las plantas, los iones de calcio (Ca ²⁺ ) funcionan como una señal central para diversos estímulos, que van desde señales internas de desarrollo hasta tensiones físicas o biológicas como las infecciones. Sin embargo, la naturaleza transitoria de las señales de Ca ²⁺ y las identidades enigmáticas de los canales de Ca ²⁺ de la planta han dificultado el estudio del papel de estos iones. Además, la conexión entre los canales de Ca ²⁺ y las respuestas específicas de las plantas a menudo no está clara. Escribiendo en Nature , Thor et al. ¹ ahora aclaro una de esas conexiones e informan de su hallazgo de un tipo de canal de Ca ²⁺ que se activa durante una respuesta específica contra la infección.

Dos células especializadas en forma de luna, llamadas células de guarda, forman un poro foliar llamado estoma (Fig. 1a). Los estomas permiten el intercambio de gases, incluida la entrada de dióxido de carbono para el proceso de generación de energía de la fotosíntesis. Por tanto, son esenciales para la supervivencia de las plantas. Sin embargo, los microorganismos que causan enfermedades (patógenos) pueden utilizar los estomas como puerta de entrada para la invasión. Para limitar la infección, las plantas cierran los estomas al reconocer tal ataque, en una respuesta de defensa llamada inmunidad estomática ² . Las superficies de las células de plantas y animales tienen proteínas receptoras que contienen regiones llamadas dominios de quinasa, y estas proteínas pueden reconocer motivos moleculares microbianos conservados evolutivamente llamados patrones moleculares asociados a patógenos (PAMP) e iniciar rutas de señalización necesarias para la defensa.

Figura 1 | Canal de calcio que regula el cierre de los estomas. a , Las plantas, como la especie modelo Arabidopsis thaliana , tienen poros foliares llamados estomas. Si la planta detecta un agente causante de enfermedad (denominado patógeno), las células protectoras de los estomas se cierran rápidamente en respuesta. b , Thor y col . 1 describen la identificación del canal de iones de calcio (Ca 2+ ) en la vía que conduce al cierre de los estomas. Los patógenos son detectados por la proteína receptora FLS2, que forma un complejo con la proteína BAK1. Cuando este complejo detecta un fragmento de proteína bacteriana, denominado flg22, agrega un grupo fosfato (P) a la proteína BIK1, activándola. BIK1 luego fosforila el Ca 2+canal. Thor y col . informan que dos proteínas de la familia OSCA, OSCA1.3 y OSCA1.7, pueden funcionar como canales de Ca 2+ durante esta respuesta (se desconoce si una o ambas juntas cumplen esta función). No está claro cómo una entrada de Ca 2+ a través del canal provoca el cierre de los estomas. Una posibilidad es que las enzimas llamadas proteína quinasas dependientes del calcio (CDPK) activen los canales aniónicos de tipo S (SLAC). Los SLAC permiten que los aniones (iones cargados negativamente) salgan de la célula, lo que conduce a la pérdida de agua que impulsa el cierre de los estomas.

En la planta modelo Arabidopsis thaliana , una proteína receptora llamada FLS2, que tiene un dominio quinasa, se une a la proteína bacteriana flagelina, reconociendo una región de esta PAMP llamada flg22. Este evento de reconocimiento hace que FLS2 forme un complejo receptor activo con otra quinasa receptora de superficie celular llamada BAK1. El complejo agrega un grupo fosfato a una quinasa citoplasmática llamada BIK1. Esta fosforilación de BIK1 activa respuestas inmunes ³ , como la producción de especies reactivas de oxígeno por la proteína RBOHD. BIK1 es necesario para la inmunidad estomática ⁴ , y si las células de guarda contienen una versión mutante del gen que codifica esta quinasa, la planta no puede responder a flg22. Sin embargo, el vínculo entre el reconocimiento de PAMP y Ca ²⁺El cierre estomático mediado y regulado por BIK1 no ha sido claro.

Para unir los puntos, Thor et al. especuló que, a través de la fosforilación directa, BIK1 controla los canales de Ca ²⁺ necesarios para la inmunidad estomática. Los autores se centraron en un canal iónico llamado OSCA1.3, que se fosforila al detectar flg22. Thor y sus colegas informan que OSCA1.3 es permeable al Ca ²⁺ , y que la fosforilación de OSCA1.3 por BIK1 en el residuo de aminoácido de serina 54 (en el mismo tipo de motivo que el fosforilado por BIK1 en RBOHD) activa este canal en reconocimiento de patógenos (Fig. 1b). Además, la observación de los autores de que el gen que codifica OSCA1.3 se expresa específicamente en los estomas concuerda con el papel del canal en la inmunidad estomática.

Thor y col . no observaron un efecto claro sobre la respuesta inmune a flg22 en una planta mutante en la que el gen OSCA1.3 estaba desactivado. Sin embargo, en una planta diseñada también para tener una versión mutante de otro miembro del clado 1, el gen OSCA1.7 , el cierre estomático al percibir el flg22 se vio afectado y la susceptibilidad a la infección bacteriana aumentó, en comparación con la respuesta en la planta de tipo salvaje. OSCA1.7 tiene un motivo proteico similar al fosforilado en OSCA1.3 por BIK1, y se activa mediante la fosforilación por BIK1 para generar un influjo de Ca ²⁺ en las células. Por tanto, parece que OSCA1.3 y OSCA1.7 son Ca ²⁺canales que regulan la inmunidad estomática y probablemente funcionan de manera redundante, de modo que si OSCA1.3 está ausente, OSCA1.7 puede cumplir su función. Se desconoce si solo una o ambas de estas proteínas juntas forman canales de Ca ²⁺ que actúan en la inmunidad estomática.

Además de identificar estos canales de Ca ²⁺ , Thor et al. exploró el papel de la hormona vegetal ácido abscísico (ABA), que regula el cierre de los estomas cuando la planta detecta un déficit de agua. Esta hormona también controla las defensas de los estomas, porque los estomas de las plantas deficientes en ABA no se cierran eficazmente al percibir los patógenos ² . Sin embargo, los autores encontraron que una planta con mutaciones en los genes que codifican OSCA1.3 y OSCA1.7 responde completamente a ABA, lo que indica que estos canales no están involucrados en el cierre estomático mediado por ABA. Esta observación corrobora la evidencia previa ^{4 de} que la regulación de la inmunidad estomática por BIK1 no requiere ABA. Además, Thor et al . informar que el Ca totalLa activación de la señal ²⁺ por flg22 en hojas que tenían mutaciones en los genes que codifican OSCA1.3 y OSCA1.7 no se vio afectada; las células de guarda constituyen sólo una pequeña fracción de las células de las hojas. Este resultado apoya fuertemente el papel específico de estos canales en la inmunidad estomática, en lugar de la inmunidad general, aunque se requiere BIK1 para ambos tipos de respuesta.

Cómo los cambios en la concentración de Ca ²⁺ generan respuestas celulares específicas de estímulos es una cuestión central en esta área de investigación. Una idea propuesta es que los patrones temporales específicos del estímulo de los niveles citoplásmicos de Ca ²⁺ podrían proporcionar una pista clave, y que estas ‘ firmas de Ca ²⁺ ‘ podrían ser generadas y decodificadas por componentes específicos de unión de Ca ²⁺ , como las proteínas de calmodulina o proteína quinasas dependientes de calcio ⁸ . Los resultados de Thor y sus colegas sugieren, en cambio, que los propios canales de Ca ²⁺ podrían determinar la especificidad, al menos para la inmunidad estomática.

Aunque las proteínas OSCA permiten que los estomas se cierren independientemente de la participación de ABA, el cierre mediado por ABA o en respuesta a una infección probablemente implica el mismo mecanismo, que finalmente cierra los estomas mediante el movimiento del agua fuera de las células de guarda. Por tanto, ambas vías deberían converger en algún momento. La activación de canales que permiten que los iones cargados negativamente (aniones) salgan de la célula, como los canales de aniones de tipo S, denominados SLAC, es un paso crucial en el movimiento estomático ⁹ . La proteína quinasa OPEN STOMATA1, que es un componente de una vía de señalización mediada por ABA, activa los SLAC y se ha propuesto ² como un punto de convergencia para las respuestas de defensa y la señalización de ABA. Sin embargo, algunas proteínas quinasas dependientes de calcio también activan SLAC ¹⁰ , y tal CaLos decodificadores de ²⁺ señales, o tal vez incluso los propios canales de aniones, podrían ser el punto de convergencia.

Un tema emergente en los estudios de los canales de Ca ²⁺ de las plantas es su regulación por fosforilación. Estudios previos ^11 , 12 informaron que BIK1 y BAK1 fosforilan miembros de otro grupo de canales de Ca ²⁺ de plantas , los canales iónicos activados por nucleótidos cíclicos, para regular su función o estabilidad. La fosforilación de OSCA1.3 y OSCA1.7 por BIK1 subraya la conexión entre las quinasas receptoras y los canales de Ca ²⁺ , presumiblemente para generar señales de Ca ²⁺ específicas de estímulo . Será interesante determinar si las proteínas de la familia OSCA interactúan con otros componentes en la superficie de las células para formar una estructura llamada canalosoma, un grupo de moléculas de señalización que rodean un canal iónico.¹³ .

Hasta ahora, las proteínas OSCA se han relacionado principalmente con la detección del estrés osmótico. Están categorizados como un tipo de canal de detección mecánica, uno que convierte las fuerzas físicas en señales bioquímicas ^14 , 15 . ¿Se activan OSCA1.3 y OSCA1.7 por estrés osmótico o estimulación mecánica, además de su activación por BIK1? ¿Las dos proteínas desarrollaron un papel específico de defensa o también tienen otras funciones en los estomas? Comprender la función biológica de cada OSCA y las señales de Ca ²⁺ que generan arrojará luz sobre la biología estomática. Tales conocimientos podrían ser cruciales para que la bioingeniería de plantas pueda enfrentar los desafíos futuros en la producción de cultivos.

Ver original